PROTEINAS

Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos después del agua. Están formadas, al menos, por cuatro bioelementos: C, H, O y N. Este último , el Nitrógeno, se considera el elemento característico de las proteínas; algunas de ellas también contienen S y otros elementos.
Son muy importantes ya que llevan a cabo una enorme variedad de funciones biológicas y se encuentran en todas las estructuras orgánicas.
Además son moléculas específicas, característica que determina la identidad biológica de los distintos organismos, de manera que se puede decir que cada ser vivo "es como es" por las proteínas que tiene.
Conocer como son estas moléculas nos permitirá descifrar algunos de los enigmas que encierra el fenómeno que llamamos "vida".
Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
Cuando el número de (Aa) supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica se habla propiamente de proteínas.


Masas moleculares de algunas proteínas

Nombre de la proteína Mr (kd)

Seroalbúmina (humana) 69

Ureasa (Canavalis enziformes) 483

ß-lactoalbúmina (cabra) 37

g-Globulina 120

Hemoglobina (Humana) 65

Fibrinógeno (humano) 340

Los aminoácidos (Aa) que forman parte de las proteínas son L-alfa-Aminoácidos:
Moléculas orgánicas con un grupo carboxilo y un grupo amino.
Cuando estos dos grupos funcionales se unen al mismo carbono (C-2 o C alfa) se denominan alfa-aminoácidos.
A este carbono alfa se unen además un átomo de hidrógeno y una cadena R, que distingue a los diferentes aminoácidos.
• El C alfa es asimétrico (tiene unidos cuatros grupos no equivalentes) por lo que existen dos isómeros ópticos el D y el L. Los Aa presentes en las proteínas son los isómeros L


Clasificación de los aminoácidos proteinogénicos
Prácticamente todas las proteínas están construidas con sólo 20 L alfa-aminoácidos distintos que, según sus grupos R o radicales se clasifican en cinco clases principales:
• Aminoácidos con grupos R alifáticos apolares (hidrófobos)
• Aminoácidos con grupos R polares pero sin carga
• Aminoácidos con grupos R aromáticos
• Aminoácidos con grupos R polares y con carga negativa ( En disolución acuosa grupos ácidos presentes en los radicales se disocian dando aniones y cediendo protones)
• Aminoácidos con grupos R polares y con carga positiva ( En disolución acuosa grupos básicos presentes en los radicales captan protones)

ENLACE PEPTÍDICO


Los aminoácidos se unen entre sí mediante una unión que recibe el nombre de enlace peptídico. Este enlace resulta de la formación de un grupo amida entre el grupo alfa-carboxilo de un Aa y el grupo alfa-amino de otro.

A su vez, este enlace puede ser hidrolizado separándose los dos aminoácidos.
El conjunto de dos Aa unidos por un enlace peptídico recibe el nombre de dipéptido, si se trata de tres Aa unidos por enlaces peptídicos, tripéptido, y así sucesivamente.
Genéricamente se habla de oligopéptidos cuando hay un nímerio moderado de Aa y de polipeptidos cuando hay un número elevado de Aa.
Los dos extremos de un peptido no son equivalentes, existe el extremo N terminal y el C terminal. Por convenio, el extremo amino se considera como el comienzo de la cadena peptídica.
El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de Carbono, Oxígeno y Nitrógeno comparten electrones, lo que hace que aparezcan dos formas resonantes y que el enlace entre el Carbono y el Nitrógeno tenga un carácter parcial de doble enlace.

Debido a este carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico, la disposición en el espacio de los cuatro átomos de la unidad peptídica y los dos átomos de carbono alfa es tal que se sitúan en un mismo plano (plano peptídico) con distancias y ángulos fijos; esta ordenación planar es rígida. Sólo hay libertad de rotación alrededor de los carbonos alfa.




NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS
La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su cadena polipeptídica, es decir de su forma.
La forma de las proteínas es consecuencia de su organización tridimensional (cómo se colocan en el espacio las cadenas polipeptídicas). Esta organización se estructura en cuatro niveles: estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria (a veces hasta quinaria). Cada uno de estos niveles se construye a partir del nivel anterior.
La cadena polipeptídica que tiene una secuencia determinada de aminoácidos sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar a cabo su función biológica. Estos plegamientos proporcionan una complejidad extraordinaria a la estructura de las proteínas.
*Estructura primaria
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.


*Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.
Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.[]
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.
Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carbonilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.

*Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

*Estructura cuaternaria
La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.






FUNCIONES DE LAS PROTEINAS:
-Plástica: Reparar el desgaste diario, producido en el recambio y la renovación celular y síntesis de nuevos tejidos en situaciones de crecimiento y desarrollo, ante heridas, fracturas o quemaduras por ejemplo.
-Reguladora: Forman parte de numerosas enzimas, hormonas, anticuerpos o inmunoglobulinas, que llevan a cabo todas las reacciones químicas que se desarrollan en el organismo.
-Energética: En ausencia o insuficiencia en la ingesta de carbohidratos, o cuando se realiza un consumo de proteínas que supera las necesidades, proporcionan 4 Kcal./g, siendo este el fenómeno más costoso para el organismo, además de implicar una sobrecarga de trabajo para algunos órganos y sistemas
-Transporte: Contribuyen al mantenimiento del equilibrio de los líquidos corporales y transportan algunas sustancias, por ejemplo el hierro o el oxígeno.



PROPIEDADES

Las propiedades físicas y químicas de una proteína depende casi por completo de los grupos funcionales contenidos en las cadenas laterales de los Aa que están expuestos en su superficie, es decir, del plegamiento de la cadena o cadenas peptídicas y de la conformación geométrica que adopten en el medio acuoso celular.
Entre las propiedades la las proteínas se pueden destacar cuatro:
• Solubilidad
El grado de solubilidad de las proteínas varía en función de diversos factores: pH, concentración salina, temperatura, etc. En general las proteína globulares son solubles en agua debido a los radicales R que están colocados en la superficie de la proteína y que establecen enlaces por puente de Hidrógeno con el agua.
Como las moléculas proteicas son muy grandes (partículas de 10 -4 a 10 -6 ) originan dispersiones coloidales y no difunden a través de ciertas estructuras membranosas (por ejemplo la pared de los capilares) que si permiten el paso de agua y sales minerales.
• Especificidad
Las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada especie biológica posee algunas proteínas que las otras especies no tienen. Incluso proteínas que presentan la misma función y una estructura tridimensional muy semejante suelen tener una secuencia peptídica algo diferentes en los distintos organismos. La especificidad proteica se observa incluso entre individuos de una misma especie.
Por lo tanto, cada especie posee proteínas diferentes de las otras especies y el grado de diferencia depende de su parentesco evolutivo; por ejemplo la hemoglobina humana es más parecida a la del chimpancé que a la del perro.
La especifidad de las proteínas es la principal causa del rechazo en los trasplantes de órganos y en las transfusiones de sangre. Al introducir una proteína foránea (no propia), el organismo la reconoce como extraña y responde produciendo anticuerpos específicos para su destrucción. Por eso se buscan siempre donantes y receptores compatibles. Únicamente no se produce rechazo entre donantes y receptores genéticamente idénticos (clónicos) y que, por tanto, tienen las mismas proteínas, como es el caso de los gemelos homocigóticos o univitelinos (aquellos que proceden del mismo cigoto).
• Desnaturalización
La desnaturalización proteica consiste en la perdida de la configuración espacial característica, que es la que tienen en estado nativo, es decir, la determinada por las condiciones celulares, adoptando una configuración al azar lo que conlleva a una perdida de la función biológica.
En la desnaturalización se alteran los enlaces que estabilizan las estructuras secundarias, terciaria y cuaternaria con lo que cambian los plegamientos propios de la molécula que adopta una conformación al azar.
Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización proteica se encuentran las variaciones de presión y temperatura y determinadas radiaciones electromagnéticas (agentes físicos) y las variaciones de pH, así como los cambios en concentración salina o determinadas sustancias química como la urea (agentes químicos)
La desnaturalización puede ser reversible si al desaparecer el factor desnaturalizante la proteína recupera su conformación nativa y por lo tanto su función biológica. En caso contrario la desnaturalización es irreversible.
• Capacidad amortiguadora del Ph
Las proteínas poseen al menos un grupo amino inicial y un carboxilo terminal, además de grupos ionizables de los radicales R de algunos aminoácidos. Por esto tienen carácter anfótero: se pueden comportar como ácidos o como bases liberando o captando protones del medio. De esta forma pueden neutralizar las variaciones del pH que se produzcan en el medio acuoso donde se encuentren.



ALIMENTOS RICOS EN PROTEÍNAS

Gramos de proteínas por cada 100 gr. de porción comestible del producto.

ALIMENTOS CONTENIDO
EN PROTEÍNAS
Lomo embuchado 50,0
Soja 33,7
Queso manchego curado 32,0
Bacalao 31,5
Jamón serrano 30,5
Queso de bola, Gruyere 29,0
Cacahuetes 27,0
Queso manchego fresco 26,0
Salchichón, salami... 25,8
Atún y bonito 24,3
Lentejas 24,0
Queso Roquefort 23,0
Sardinas en conserva 22,0
Chorizo, jamón cocido 22,0
Queso de Cabrales 21,0
Carne magra de vacuno 20,7
Hígado 20,5
Cigalas, langostinos 20,1
Almendras 20,0
Carne magra de cerdo 20,0